Особенности взаимодействия эндоинулиназы из Aspergillus ficuum с моно-, ди- и полисахаридами

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Целью работы был анализ особенностей пространственной организации молекулы эндоинулиназы из Aspergillus ficuum после связывания с моно-, ди- и полисахаридами. Изучены изменения объема и количества внутренних полостей при связывании инулиназы с моно- (глюкоза, фруктоза), ди- (сахароза, манноза) и полисахаридами (инулин), описаны преобразования в количестве и длине туннелей и пор, проанализирована реорганизация состава и локализации скоплений заряженных и гидрофобных аминокислотных остатков на поверхности молекулы фермента. Показано, что в моделях инулиназы в комплексе с сахарозой (вторым субстратом) и маннозой (активатором) наблюдаются одинаковые типы внутренних структур. Аналогичная закономерность выявлена и при образовании комплексов с продуктом реакции - фруктозой и ингибитором - глюкозой. Кроме того, установлено, что состав как заряженных, так и гидрофобных скоплений не претерпевает значительных изменений после связывания инулиназы с моно-, ди- и полисахаридами, т.е. взаимодействие с рядом названных углеводов отражается преимущественно на внутренних структурах фермента. Изученные особенности связывания инулиназ с различными лигандами необходимо учитывать при разработке на их основе современных промышленных биокатализаторов.

Об авторах

С. М Макин

Воронежский государственный университет

Воронеж, Россия

А. Н Дубовицкая

Воронежский государственный университет

Воронеж, Россия

Д. Ю Богомолов

Воронежский государственный университет

Воронеж, Россия

М. С Кондратьев

Воронежский государственный университет;Институт биофизики клетки РАН - обособленное подразделение ФИЦ «Пущинский научный центр биологических исследований РАН»

Воронеж, Россия;Пущино Московской области, Россия

М. Г Холявка

Воронежский государственный университет;Севастопольский государственный университет

Email: holyavka@rambler.ru
Воронеж, Россия

В. Г Артюхов

Воронежский государственный университет

Воронеж, Россия

Список литературы

  1. M. G. Holyavka, A. R. Kayumov, D. R. Baydamshina, et al., Int. J. Biol. Macromol., 115, 829 (2018).
  2. В. А. Абелян и Л. С. Манукян, Биохимия, 61 (6), 1028 (1996).
  3. T. A. Kovaleva, M. G. Kholyavka, and V. G. Artyukhov, Biotechnology in Russia, 1, 43 (2012).
  4. R. S. Singh, T. Singh, and C. Larroche, Bioresour Technol. 273, 641 (2019).
  5. A. Mathur and D. Sadana, World J. Pharmacy Pharmaceut. Sci., 10 (4), 360 (2021).
  6. Q. Meng, C. Lu, H. Gao, et al., Bioresour. Technol., 320, 124346 (2021).
  7. L. Zhang, C. Zhao, W. Y. Ohta, and Y. Wang, Process Biochemistry, 40 (5), 1541 (2005).
  8. R. I. Corona, A. Morales-Burgos, C. Pelayo, et al., Bioprocess Biosyst. Eng., 42, 1779 (2019).
  9. M. Germec and I. Turhan, Biomass Convers. Biorefin., 13 (6), 4727 (2021).
  10. D. Das, R. Selvaraj, and M. Ramananda Bhat, Biocatal. Agric. Biotechnol., 22, 101363 (2019).
  11. E. J. Vandamme and D. G. Derycke, Adv. Appl. Microbiol., 29, 139 (1983).
  12. M. G. Holyavka, V. G Artyukhov, and T. A. Kovaleva, Biocatal. Biotransformation, 34 (1), 1 (2016).
  13. Q. Sun, M. Arif, Z. Chi, et al., Int. J. Biol. Macromol., 169, 206 (2021).
  14. Т. А. Ковалева, М. Г. Холявка, М. И. Калашникова и Д. А. Сливкин, Технологии живых систем, 1, 60 (2011).
  15. М. Г. Холявка и В. Г. Артюхов, Инулиназы в условиях различного микроокружения: биофизические, кинетические и структурно-функциональные свойства (Изд. дом ВГУ, Воронеж, 2018).
  16. M. G. Holyavka, M. S. Kondratyev, A. A. Samchenko, et al., Comput. Biol. Med., 71, 198 (2016).
  17. L. Pravda, K. Berka, R. Svoboclova-Varckova, et al., BMC Bioinformatics, 15 (1), 379 (2014).
  18. G. P. Barletta and S. Fernandez-Alberti, J. Chem. Theory Comput., 14 (2), 998 (2018).
  19. J. Brezovsky, B. Kozlikova, and J. Damborsky, In Protein Engineering. Methods in Molecular Biology, Vol. 1685, Ed. by U. Bornscheuer, and M. Hohne (Humana Press, NewYork, 2018), pp. 25-42. doi: 10.1007/978-1-4939-7366-8_3
  20. M. Petfek, P. Kosinova, J. Koca, and M. Otyepka, Structure, 15 (11), 1357 (2007).
  21. A. Stank, D. B. Kokh, M. Horn, et al., Nucl. Acids Res., 45 (W1), W325 (2017).
  22. S. E. D. Dias, A. M. Martins, Q. T. Nguyen, and A. J. P. Gomes, BMC Bioinformatics, 18 (1), 1 (2017).
  23. H. Li and Y. O. Kamatari, In High Pressure Bioscience - Basic Concepts, Applications and Frontiers, Ed. by K. Akasaka and H. Matsuki (Springer, 2015), pp. 237-257.
  24. M. S. Mason, B.Y. Chen, and F. Jagodzinski, Molecules, 23 (2), 351 (2018).
  25. S. Marques, J. Brezovsky, and J. Damborsky, Understanding Enzymes: Function, Design, Engineering, and Analysis (Jenny Stanford Publishing, New York, 2016).
  26. P. Kokkonen, D. Bednar, G. Pinto, et al., Biotechnol. Adv., 37 (6), 107386 (2019).
  27. T. Davids, M. Schmidt, D. Bottcher, and U. T. Bornscheuer, Curr. Opin. Chem. Biol., 17 (2), 215 (2013).
  28. A. Stank, D. B. Kokh, J. C. Fuller, and R. C. Wade, Acc. Chem. Res., 49 (5), 809 (2016).
  29. U. Sreenivasan and P. H. Axelsen, Biochemistry, 51, 12785 (1992).
  30. Д. Ю. Богомолов, Ф. А. Сакибаев, М. Г. Холявка и др., Сорбционные и хроматографические процессы, 21 (4), 555 (2021).
  31. Т. А. Ковалева, М. Г. Холявка и В. Г Артюхов, Биотехнология 1, 43 (2012).

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Российская академия наук, 2023