N-ацилпроизводные 2-амино-4,6-ди-трет-бутилфенола – потенциальные протекторы при индуцируемом нейтрофилами галогенирующем стрессе

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Изучено влияние N-ацилпроизводных 2-амино-4,6-ди-трет-бутилфенола на функции нейтрофилов. Установлено, что производные со свободной гидроксильной группой в бензольном кольце, в отличие от О-метилированных, модифицируют свойства клеток, снижая генерацию хлорноватистой кислоты в процессе формирования респираторного взрыва. Эти соединения являются перехватчиками HOCl/OCl–, генерируемых стимулированными нейтрофилами, и снижают секрецию миелопероксидазы (МПО) клетками. Показано, что наиболее эффективным перехватчиком хлорноватистой кислоты является N-(3,5-ди-трет-бутил-2-гидроксифенил)ацетамид. Это вещество значительно подавляет секреторную дегрануляцию нейтрофилов и оказывает цитопротекторное действие в условиях галогенирующего стресса.

Об авторах

Г. Н. Семенкова

Белорусский государственный медицинский университет

Автор, ответственный за переписку.
Email: n.amaegberi@gmail.com

Научно-исследовательская лаборатория

Белоруссия, Минск, 220083

И. И. Жолнеревич

Белорусский государственный университет

Email: n.amaegberi@gmail.com
Белоруссия, Минск, 220030

Е. И. Коваленко

Belarusian State University

Email: n.amaegberi@gmail.com
Белоруссия, Minsk, 220030

Г. А. Ксендзова

Белорусский государственный университет

Email: n.amaegberi@gmail.com

Научно-исследовательский институт физико-химических проблем

Белоруссия, Минск, 220030

В. Л. Сорокин

Белорусский государственный университет

Email: n.amaegberi@gmail.com
Белоруссия, Минск, 220030

Н. В. Амаэгбери

Белорусский государственный университет

Email: n.amaegberi@gmail.com
Белоруссия, Минск, 220030

А. В. Климович

Белорусский государственный университет

Email: n.amaegberi@gmail.com
Белоруссия, Минск, 220030

Список литературы

  1. Бизунок Н. А., Дубовик Б. В., Ксендзова Г. А., Сорокин В. Л., Шадыро О. И. 2011. Антиоксидантный потенциал аминосодержащих производных фенола на модели генерации активных форм кислорода фагоцитами. Известия НАН Беларуси, серия мед. наук. Т. 2011. № 4. С. 61. (Bizunok N. A., Dubovik B. V., Ksendzova G. A., Sorokin V. L., Shadyro O. I. 2011. Antioxidant potential of amino-containing phenol derivatives on the model on of reactive oxygen species generation by phagocytes. № 4. P. 61.)
  2. Рощупкин Д. И., Белакина Н. С., Мурина М. А. 2006. Усиленная люминолом хемилюминесценция полиморфноядерных лейкоцитов кролика: природа оксидантов, непосредственно вызывающих окисление люминола. Биофизика. Т. 51. № 1. С. 99. (Roshchupkin D. I., Belakina N. S., Murina M. A. 2006. Luminol-enhanced chemiluminescence of rabbit polymorphonuclear leukocytes: the nature of oxidants directly responsible for luminol oxidation, Biofizika. V. 51. № 1. P. 99.)
  3. Шадыро О. И., Сорокин В. Л., Ксендзова Г. А., Савинова О. В., Самович С. Н., Бореко Е. И. 2019. Сравнительная оценка противогерпетической активности веществ с различным механизмом действия. Химико-фарм. ж. Т. 53. № 7. С. 45. (Shadyro O. I., Sorokin V. L., Ksendzova G. A., Savinova O. V., Samovich S. N., Boreko E. I. 2019. Comparative evaluation of the antiherpes activity of compounds with different mechanisms of action. Pharm. Chem. J. V. 53. P. 646.
  4. Arnhold J. 2020. The dual role of myeloperoxidase in immune response. Int. J. Mol. Sci. V. 21: 8057.
  5. Babior B. M. 2000. Phagocytes and oxidative stress. Am. J. Med. V. 109. P. 33.
  6. Bedouhène S, Dang P. M., Hurtado-Nedelec M., El-Benna J. 2020. Neutrophil degranulation of azurophil and specific granules. Methods Mol. Biol. V. 2087. P. 215.
  7. Böyum A.1976. Isolation of lymphocytes, granulocytes and macrophages. Scand. J. Immunol. V. 5. P. 9.
  8. Da Cruz Nizer W. S., Inkovskiy V., Overhage J. 2020. Surviving reactive chlorine stress: responses of gram-negative bacteria to hypochlorous acid. Microorganisms. V. 8: 1220.
  9. Davies M. J., Hawkins C. L. 2020. The role of myeloperoxidase in biomolecule modification, chronic inflammation, and disease. Antioxid. Redox. Signal. V. 32. P. 957.
  10. Dupré-Crochet S., Erard M., Nüβe O. 2013. ROS production in phagocytes: why, when, and where? J. Leukoc. Biol. V. 94. P. 657.
  11. Gamaley I. A., Kirpichnikova K. M., Klyubin I. V. 1994. Activation of murine macrophages by hydrogen peroxide. Cell Signal. V. 6. P. 949.
  12. Hawkins C. L. 2020. Hypochlorous acid-mediated modification of proteins and its consequences. Essays Biochem. V. 64. P. 75.
  13. Hawkins C. L., Pattison D. I., Davies M. J. 2003. Hypochlorite-induced oxidation of amino acids, peptides and proteins. Amino Acids. V. 25. P. 259.
  14. Kato F., Tanaka M., Nakamura K. 1999. Rapid fluorometric assay for cell viability and cell growth using nucleic acid staining and cell lysis agents.Toxicol. in Vitro. V. 13. P. 923.
  15. Kavalenka A. I., Semenkova G. N., Cherenkevich S. N. 2007. Effects of hydrogen peroxide on neutrophil ability to generate reactive oxygen and chlorine species and to secrete myeloperoxidase in vitro. Cell Tiss. Biol. V. 1. P. 551.
  16. Kuznetsova T., Kulahava T., Zholnerevich I., Amaegberi N., Semenkova G., Shadyro O., Arnhold J. 2017. Morphometric characteristics of neutrophils stimulated by adhesion and hypochlorite. Mol. Immunol. V. 87. P. 317.
  17. Lacy P. 2006. Mechanisms of degranulation in neutrophils. Allergy Asthma Clin. Immunol. V. 2. P. 98.
  18. Li Y., Zhu H., Kuppusamy P., Roubaud V., Zweier J. L., Trush M. A. 1998. Validation of lucigenin (bis-N-methylacridinium) as a chemilumigenic probe for detecting superoxide anion radical production by enzymatic and cellular systems. J. Biol. Chem. V. 273. P. 2015.
  19. Liu L., Dahlgren C., Elwing H., Lundqvist H.1996. A simple chemiluminescence assay for the determination of reactive oxygen species produced by human neutrophils. J. Immunol. Meth. V. 192. P. 173.
  20. Malle E., Waeg G., Schreiber R., Gröne E. F., Sattler W., Gröne H. J. 2000. Immunological evidence for the myeloperoxidase/H2O2/halide system in human atherosclerotic lesions. Eur. J. Biochem. V. 267. P. 4495.
  21. Mayadas T. N., Cullere X., Lowell C. A. 2014. The multifaceted functions of neutrophils. Annu. Rev. Pathol. Mech. Dis. V. 9. P. 181.
  22. Morris G., Gevezova M., Sarafian V. Maes M.2022. Redox regulation of the immune response. Cell Mol. Immunol. V. 19. P. 1079.
  23. Nussbaum C., Klinke A., Adam M., Baldus S., Sperandio M. 2013. Myeloperoxidase: a leukocyte-derivedprotagonist of inflammation and cardiovascular disease. Antioxid. Redox Signal. V. 18. P. 692.
  24. Ramachandra C. J.A., Ja K. P.M.M., Chua J., Cong S., Shim W., Hausenloy D. J. 2020. Myeloperoxidase as a multifaceted target for cardiovascular protection. Antioxid Redox Signal. V. 32(15). P. 1135.
  25. Rizo-Téllez S.A., Sekheri M., Filep J. G. 2022. Myeloperoxidase: Regulation of neutrophil function and target for therapy. Antioxidants. V. 11(11). P. 2302.
  26. Shadyro O., Lisovskaya A., Semenkova G., Edimecheva I., Amaegberi N. 2015. Free-radical destruction of sphingolipids resulting in 2-hexadecenal formation. Lipid Insights. V. 8. P. 1.
  27. Shadyro O. I., Ksendzova G. A., Polozov G. I., Sorokin V. L., Boreko E. I., Savinova O. V., Dubovik B. V., Bizunok N. A. 2008. Synthesis and study of anti-radical and antiviral properties of aminophenol derivatives. Bioorg. Med. Chem. Lett. V. 18. Р. 2420.
  28. Shugar D.1952. The measurement of lysozyme activity and the ultra-violet inactivation of lysozyme. Biochim. Biophys. Acta. V. 8. P. 302.
  29. Tzikas S., Schlak D., Sopova K., Gatsiou A., Stakos D., Stamatelopoulos K., Stellos K., Laske C. 2014. Increased myeloperoxidase plasma levels in patients with Alzheimer’s disease. J. Alzheimers Dis. V. 39. P. 557.
  30. Ulfig A., Leichert L. I. 2021. The effects of neutrophil-generated hypochlorous acid and other hypohalous acids on host and pathogens. Cell. Mol. LifeSci. V. 78. P. 385.
  31. Zeng M. Y., Miralda I., Armstrong C. L., Uriarte S. M., Bagaitkar J. 2019. The roles of NADPH oxidase in modulating neutrophil effector responses. Mol. Oral. Microbiol. V. 34(2). P. 27.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Российская академия наук, 2024