Иммунофлуоресцентное определение дистрофина, актина, легких и тяжелых цепей миозина в мышечных клетках соматической мускулатуры дождевого червя Lumbricus terrestris

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

В мышечных клетках двигательной мышцы дождевого червя Lumbricus terrestris методами флуоресцентной микроскопии определены белки дистрофин, актин, быстрые и медленные изоформы тяжелых цепей миозина. Можно думать, что экспрессия этих белков осуществлялась на самых ранних этапах эволюционного формирования внутриклеточного сократительного аппарата двигательной ткани как у беспозвоночных, так и у позвоночных животных. Данное исследование позволит дополнить картину эволюционного формирования двигательной мышечной ткани.

Полный текст

Доступ закрыт

Об авторах

Л. Ф. Нуруллин

Казанский государственный медицинский университет; Казанский институт биохимии и биофизики — обособленное структурное подразделение Федерального исследовательского центра “Казанский научный центр Российской академии наук”

Автор, ответственный за переписку.
Email: lenizn@yandex.ru
Россия, Казань; Казань

Е. М. Волков

Казанский государственный медицинский университет

Email: euroworm@mail.ru
Россия, Казань

Список литературы

  1. Давид О.Ф. Морфофизиологические основы локомоции аннелид. АН СССР. Ин-т эвол. физиол. и биохим. им. И.М. Сеченова. Л.: Наука, 1990. 168 c. (David O.F. 1990. Morfofiziologicheskie osnovy lokomocii annelid. AN SSSR. In-t evoluc. fiziologii i biohimii im. I.M. Sechenova. L.: Nauka. 168 p.)
  2. Cadot B., Gache V., Gomes E.R. 2015. Moving and positioning the nucleus in skeletal muscle — one step at a time. Nucleus. V. 6. P. 373. https://doi.org/10.1080/19491034. 2015.1090073
  3. Dancker P., Löw I., Hasselbach W., Wieland T. 1975. Interaction of actin with phalloidin: polymerization and stabilization of F-actin. Biochim. Biophys. Acta. V. 400. P. 407. https://doi.org/10.1016/0005-2795(75)90196-8
  4. Filippova A., Purschke G., Tzetlin A.B., Müller M.C.M. 2006. Three-dimensional reconstruction of the F-actin musculature of Dorvillea kastjani (Dorvilleidae, Polychaeta) by means of phalloidin-labelling and cLSM. Scientia Marina. V. 70(S3). P. 293. https://doi.org/ 10.3989/scimar.2006.70s3293
  5. Filippova A., Pürschke G., Tzetlin A.B., Müller M.C.M. 2010. Musculature in polychaetes: comparison of Myrianida prolifera (Syllidae) and Sphaerodoropsis sp. (Sphaerodoridae). Invertebrate Biology. V. 129. P. 184. https://doi.org/10.1111/j.1744-7410.2010.00191.x
  6. Florczyk-Soluch U., Polak K., Dulak J. 2021. The multifaceted view of heart problem in Duchenne muscular dystrophy. Cell. Mol. Life. Sci. V. 78. P. 5447. https://doi.org/ 10.1007/s00018-021-03862-2
  7. Fromherz S., Szent-Györgyi A.G. 1995. Role of essential light chain EF hand domains in calcium binding and regulation of scallop myosin. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. V. 92. P. 7652. https://doi.org/10.1073%2Fpnas.92.17.7652
  8. Giugia J., Gieseler K., Arpagaus M., Ségalat L. 1999. Mutations in the dystrophin-like dys-1 gene of Caenorhabditis elegans result in reduced acetylcholinesterase activity. FEBS Lett. V. 463. P. 270. https://doi.org/10.1016/s0014-5793(99)01651-8
  9. Han Y.H., Ryu K.B., Medina Jiménez B.I., Kim J., Lee H.Y., Cho S.J. 2020. Muscular development in Urechis unicinctus (Echiura, Annelida). Int. J. Mol. Sci. V. 21. P. 1. https://doi.org/10.3390/ijms21072306
  10. Hooper S.L., Thuma J.B. 2005. Invertebrate muscles: muscle specific genes and proteins. Physiol. Rev. V. 85. P. 1001. https://doi.org/10.1152/physrev.00019.2004
  11. Kanzawa N., Kawamura Y., Matsuno A., Maruyama K. 1991. Characterization of myosin isolated from bodywall smooth muscle of the annelid, Urechis unicinctus. Proc. Japan Acad. V. 67. P. 176. https://doi.org/10.2183/pjab.67.176
  12. Li Y., Hu H., Butterworth M.B., Tian J.B., Zhu M.X., O’Neil R.G. 2016. Expression of a Diverse array of Ca2+-activated K+ channels (SK1/3, IK1, BK) that functionally couple to the mechanosensitive TRPV4 channel in the collecting duct system of kidney. PLoS One. V. 11: e0155006. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0155006
  13. Lovato T.L., Meadows S.M., Baker P.W., Sparrow J.C., Cripps R.M. 2001. Characterization of muscle actin genes in Drosophila virilis reveals significant molecular complexity in skeletal muscle types. Insect. Mol. Biol. V. 10. P. 333. https://doi.org/10.1046/j.0962-1075.2001.00270.x
  14. Lowey S., Waller G.S., Trybus K.M. 1993. Function of skeletal muscle myosin heavy and light chain isoforms by an in vitro motility assay. J. Biol. Chem. V. 268. P. 20414. https://doi.org/10.1016/S0021-9258(20)80744-3
  15. Meedel T.H. 1983. Myosin expression in the developing ascidian embryo. J. Exp. Zool. V. 227. P. 203. https://doi.org/10.1002/jez.1402270205
  16. Mercer R.C., Mudalige W.A., Ige T.O., Heeley D.H. 2011. Vertebrate slow skeletal muscle actin — conservation, distribution and conformational flexibility. Biochim. Biophys. Acta. V. 1814. P. 1253. https://doi.org/10.1016/j.bbapap.2011.06.009
  17. Miller D.M. 3rd, Ortiz I., Berliner G.C., Epstein H.F. 1983. Differential localization of two myosins within nematode thick filaments. Cell. V. 34. P. 477. https://doi.org/10.1016/0092-8674(83)90381-1
  18. Nieznanski K., Nieznanska H., Skowronek K., Kasprzak A.A., Stepkowski D. 2003. Ca2+ binding to myosin regulatory light chain affects the conformation of the N-terminus of essential light chain and its binding to actin. Arch. Biochem. Biophys. V. 417. P. 153. https://doi.org/10.1016/s0003-9861(03)00382-5
  19. Ono S., Pruyne D. 2012. Biochemical and cell biological analysis of actin in the nematode Caenorhabditis elegans. Methods. V. 56. P. 11. https://doi.org/10.1016/j.ymeth.2011.09.008
  20. Pilgram G.S., Potikanond S., Baines R.A., Fradkin L.G., Noordermeer J.N. 2010. The roles of the dystrophin-associated glycoprotein complex at the synapse. Mol. Neurobiol. V. 41. P. 1. https://doi.org/10.1007/s12035-009-8089-5
  21. Roberts R.G., Bobrow M. 1998. Dystrophins in vertebrates and invertebrates. Hum. Mol. Genet. V. 7. P. 589. https://doi.org/10.1093/hmg/7.4.589
  22. Royuela M., Hugon G., Rivier F., Paniagua R., Mornet D. 2001. Dystrophin-associated proteins in obliquely striated muscle of the leech Pontobdella muricata (Annelida, Hirudinea). Histochem. J. V. 33. P. 135. https://doi.org/ 10.1023/A:1017979623095
  23. Royuela M., Paniagua R., Rivier F., Hugon G., Robert A., Mornet D. 1999. Presence of invertebrate dystrophin-like products in obliquely striated muscle of the leech, Pontobdella muricata (Annelida, Hirudinea). Histochem. J. V. 31. P. 603. https://doi.org/10.1023/A:1003855108802
  24. Rüchel J., Müller M.C.M. 2007. F-actin framework in Spirorbis cf. spirorbis (Annelida: Serpulidae): phalloidin staining investigated and reconstructed by cLSM. Invertebr. Biol. V. 126. P. 173. https://doi.org/10.1111/j.1744-7410.2007.00087.x
  25. Sadoulet-Puccio H.M., Kunkel L.M. 1996. Dystrophin and its isoforms. Brain Pathol. V. 6. P. 25. https://doi.org/ 10.1111/j.1750-3639.1996.tb00780.x
  26. Sweeney H.L., Holzbaur E.L.F. 2018. Motor proteins. Cold Spring Harb. Perspect. Biol. V. 10: a021931. https://doi.org/10.1101/cshperspect.a021931
  27. Volkov E.M., Nurullin L.F., Svandová I., Nikolsky E.E., Vyskocil F. 2000. Participation of electrogenic Na+,K+-ATPase in the membrane potential of earthworm body wall muscles. Physiol. Res. V. 49. P. 481. http://www.biomed.cas.cz/physiolres/pdf/49/49_481.pdf
  28. Wang Y., Mattson M.P., Furukawa K. 2002. Endoplasmic reticulum calcium release is modulated by actin polymerization. J. Neurochem. V. 82. P. 945. https://doi.org/ 10.1046/j.1471-4159.2002.01059.x
  29. Wells L., Edwards K.A., Bernstein S.I. 1996. Myosin heavy chain isoforms regulate muscle function but not myofibril assembly. EMBO J. V. 15. P. 4454. https://doi.org/10.1002/j.1460-2075.1996.tb00822.x
  30. Wilson D.G.S., Tinker A., Iskratsch T. 2022. The role of the dystrophin glycoprotein complex in muscle cell mechanotransduction. Commun. Biol. V. 5. P. 1022. https://doi.org/10.1038/s42003-022-03980-y

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать
2. Рис. 1. Окрашивание препарата соматических мышечных клеток дождевого червя антителами к дистрофину. Стрелки вниз и вверх указывают соответственно на участки препарата с бледным окрашиванием и на районы с более интенсивным окрашиванием. Масштабная линейка: 20 мкм

Скачать (228KB)
Метаданные
3. Рис. 2. Двойное окрашивание препарата соматических мышечных клеток дождевого червя на F-актин фаллоидином, меченым флуоресцентным красителем, и DAPI для выявления ядер клеток: а — окрашивание ТМР-фаллоидином; б — окрашивание DAPI; в — наложение изображений а и б; г — увеличенная область изображения в. Масштабная линейка: 20 мкм

Скачать (712KB)
Метаданные
4. Рис. 3. Выявление быстрой и медленной изоформ тяжелых цепей миозина в препарате соматических мышечных клеток дождевого червя при двойном флуоресцентном окрашивании антителами: а — окрашивание антителами на быструю изоформу тяжелых цепей миозина (зеленый цвет); б — окрашивание антителами на медленную изоформу тяжелых цепей миозина (красный цвет); в — наложение изображений а и б. Масштабная линейка: 20 мкм

Скачать (515KB)
Метаданные

© Российская академия наук, 2024