Уточнение параметров β-изгибов по данным нейтронографии

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

β-Изгибы относятся к трудно интерпретируемому типу структуры остова полипептидной цепи глобулярных белков. До сих пор непонятен механизм стабилизации их часто энергетически невыгодных конформаций. Классификацию β-изгибов принято проводить по двугранным углам φ и ψ аминокислотных остатков i + 1 и i + 2 в β-изгибах. Однако анализ карты Рамачандрана аминокислотных остатков i + 1 и i + 2 указывает на возникающее в изгибе конформационное напряжение. Такого рода коформационные напряжения могут быть скомпенсированы, скорее всего, дополнительными взаимодействиями, такими как дополнительные водородные связи, геометрия и энергия которых и компенсирует напряжение β-изгиба. Нейтронография является прямым методом определения положения атомов водорода в структурах химических соединений, включая белки. В данной работе изучено 176 структур белков из PDB, установленных с помощью метода нейтронографии. В этих структурах по критерию замыкающей псевдоцикл водородной связи i -> i + 3 было найдено 3733 β-изгиба. Определены величины конформационных углов для каждого типа изгиба. Гипотеза о наличии дополнительной водородной связи для стабилизации изгиба статистически удовлетворительного подтверждения не нашла.

Об авторах

А. А Коробков

Институт молекулярной биологии имени В.А. Энгельгардта РАН

Москва, Россия

А. А Хурмузакий

Первый медицинский университет имени И.М. Сеченова (Сеченовский университет)

Москва, Россия

Н. Г Есипова

Институт молекулярной биологии имени В.А. Энгельгардта РАН

Москва, Россия

В. Г Туманян

Институт молекулярной биологии имени В.А. Энгельгардта РАН

Москва, Россия

А. А Анашкина

Институт молекулярной биологии имени В.А. Энгельгардта РАН

Email: anastasia.a.anashkina@mail.ru
Москва, Россия

Список литературы

  1. C. M. Venkatachalam, Biopolymers, 6, 1425 (1968). doi: 10.1002/bip.1968.360061006
  2. P. N. Lewis, F. A. Momany, and H. A. Scheraga, Biochim. Biophys. Acta - Protein Struct., 303, 211 (1973). doi: 10.1016/0005-2795(73)90350-4
  3. J. S. Richardson, In Advances in Protein Chemistry, Ed. by C. B. Anfinsen, J. T. Edsall, and F. M. Richards, (Acad. Press, 1981), V. 34, pp. 167-339.
  4. P. Y. Chou and G. D. Fasman, J. Mol. Biol., 115, 135 (1977). doi: 10.1016/0022-2836(77)90094-8
  5. C. M. Wilmot and J. M. Thornton, J. Mol. Biol., 203, 221 (1988). doi: 10.1016/0022-2836(88)90103-9
  6. C. M. Wilmot and J. M. Thornton, Prot. Engineer., Design and Selection, 3 (6), 479 (1990). doi: 10.1093/protein/3.6.479
  7. E. G. Hutchinson and J. M. Thornton, Prot. Sci., 3, 2207 (1994).
  8. M. Shapovalov, S. Vucetic, and R. L. Dunbrack, PLoS Comput. Biol., 15 (3), e1006844 (2019). doi: 10.1371/journal.pcbi.1006844
  9. O. Koch and G. Klebe, Proteins, 74, 353 (2009). doi: 10.1002/prot.22185
  10. A. G. de Brevern, Sci. Rep., 6, 33191 (2016). doi: 10.1038/srep33191
  11. C. Micheletti, F. Seno, and A. Maritan, Proteins, 40, 662 (2000). doi: 10.1002/1097-0134(20000901)40: 4<662::aid-prot90>3.0.co;2-f
  12. Y. Liu, Z. Li, H. Xiong, et al., In Proc. IEEE Int. Conf. on Data Mining (2010), ISBN 978-1-4244-9131-5.
  13. D. Moulavi, P. A. Jaskowiak, R. Campello, et al., In Proc. SIAM Int. Conf. on Data Mining (2014). doi: 10.1137/1.9781611973440.96
  14. E. Oksanen, J. C.-H. Chen, and S. Z. Fisher, Molecules, 22, 596 (2017). doi: 10.3390/molecules22040596

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Российская академия наук, 2023